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Plasmonic Engineering of Ag7Au Nanoshells for Probing the Isoelectric Point of Proteins and/or Enzymes

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關鍵詞：

nanoshell plasmonic . isoelectric point protein

資料大小：

626K

所屬學科：

分子表征

來源：

第十三屆全國應用化學會議論文集（2013.8.23~26，長春）

簡介：

Noblemetalnanostructureshaveattractedmuchattentionrecentlyandhaveledtoavarietyofresearchfieldsrangingfromultrasensitive(bio)sensing,nanomedicinetonanophotonicsandsolarcellsfortheiruniquetunablesize,shape,composition,andplasmonicopticalproperties[l-2].Thebimetallicnanoparticles,especiallynoblemetalnanostructureswithacore/shellstructure,aremoreflexibletunabilityinnanometerscalestructureandlocalelectricfield.whichmakethemexhibitimprovedphysicalandchemicalpropertiesovertheirmonocomponentcounterparts,andmakethemgoodcandidatesforultrasensitivedetectionandbiosensingapplications.Herein.weselectedhollowAg/Aubimetallicnanoshells(NSs)asplatformsforproteinsandenzymesimmobilizationinsolutionwithdifferentpHsandusedfordetectingtheirisoelectricpoint(pl).Whenthepoly(/-histidine)(PLH)waselectrostaticattachedontotheAg/AuNSsurfacesatpH-7.0,thesurfaceplasmonresonance(SPR)peakofthehollowAg/AuNSsred-shiftedfrom578nmto589nm,asshowninFig.l.AfterbeingcoatedwithPLHmonolayers,theAg/AuNSswerepositivelycharged.Andtheglucoseoxidase(GOx)canbeadsorbedontotheNSssurfacethroughelectrostaticinteractionatpH=4.50rhigher(pH=7.4),fortheGOxenzymeswerenegativelycharged[3].TheSPRpeakofAg/Au-GOxNSswasat626nm.ThechangeofsolutionpHswouldleadtotheshiftofSPRpeaksofGOx-confinedAg/AubimetallicNSs(Ag/Au-GOxNSs).TheSPRpeakblue-shiftedbackt0589nmwhenthepHwas4.0orlower(pH=3.5).ThisisbecausethattheGOxenzymesarepositivelychargedwhenthepHislowerthantheisoelectricpoint,whichresultsinthattheenzymesareelectrostaticallyrepulsedbypositivelychargedPLHmonolayersandpeeledofffromtheNSssurface.ItcanbeinferredthattheisoelectricpointofGOxwasbetween4.0and4.5,whichwasagreementwiththeactualplvalueofGOx(pl4.2).Therefore,thePLH-coatedAg/AuNSscanbeusedfordetectionofproteinsand/orenzymesisoelectricpoint.

作者：

HE Hailia WU Haoxia XU Xiaolonga JIN Yongdonga

上傳時間：

2013-10-31 15:47:40

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